خط مشی دسترسیدرباره ما
ثبت نامثبت نام
راهنماراهنما
فارسی
ورودورود
صفحه اصلیصفحه اصلی
جستجوی مدارک
تمام متن
منابع دیجیتالی
رکورد قبلیرکورد بعدی
نام کتابخانه : انستیتو تغذیه دانشگاه علوم پزشکی شهید بهشتی
نوع ماده : مقاله فارسی
زبان مدرک : فارسی
شماره شناسایی : 60218
شماره مدرک : ‭م۲۰۴۰‬
عنوان و نام پديدآور : تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی [مقاله]
عنوان نشریه : دانشور
شماره / دوره : ، جلد‭ ۱۷‬؛ شماره‭۸۶‬
تاريخ : ‭۱۳۸۹‬
شماره صفحه : : .‭۴۰ - ۳۱‬
چکیده : مقدمه و هدف: تایروزیناز به عنوان یک آنزیم موثر در سطوح متفاوت حیات نشان داده شده است. این اهمیت هم از نظر عملکرد و هم از نظر ساختار و پایداری آنزیم مهم است. تنوع سوبسترایی آنزیم، امکان بررسی لیگاندهای متفاوت روی سینتیک آنزیم در هر دو فعالیت کاتکولازی و کرزولازی را فراهم می کند. عملکرد سینتیکی پیچیده آنزیم و نیز فعالیت و ساختار آن در این دو واکنش پی درپی از نظر مکانیسمی هنوز به خوبی شناخته نشده است.هدف: تعیین تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی‌مواد و روش کار: در این مطالعه، ساختار آنزیم با استفاده از تکنیک های دو رنگ نمایی حلقوی‭(CD)‬ و فلوئورسانس و نیز فعالیت سینتیکی آن با استفاده از سوبسترای طبیعی کافئیک اسید در حضور یون فلزی‭Co2+‬ با غلظت های صفر،‭0.2‬،‭0.6‬ و‭0.9‬ میلی مولار و در‭pH‬ برابر‭6‬،‭7‬،‭8‬ و‭9‬ بررسی شد. ثابت های‭a‬ و‭?‬ که تاثیر فعال کننده برروی آنزیم و تمایل آن به سوبسترا را نشان می دهند با ترسیم منحنی های ثانویه لاینووربرک برای آنزیم و‭Co2+‬ به دست آمدند.نتایج: سینتیک فعال سازی آنزیم تایروزیناز برای یون فلزی فوق از الگوی فعال کننده غیرضروری پیروی کرد. مقادیر‭a<1( a)‬ نشان می دهد، پیوند لیگاند فلزی با آنزیم باعث افزایش تمایل سوبسترا به آن می شود. مقادیر‭b>1( b)‬ نیز نشان می دهد، پیوند سوبسترا به آنزیم می تواند تسریع حداکثر سرعت آنزیم را از طریق افزایش ثابت کاتالیتیکی آنزیم‭(Kcat)‬ به دنبال داشته باشد. بیشترین فعالیت آنزیم در عدم حضور یون‭Co2+‬ در‭pH‬ برابر هفت به دست آمد. بررسی ساختاری آنزیم با تکنیک های فلوئورسانس و بیضی واری حلقوی نشان داد، در‭pH‬ برابر‭9‬،‭Co2+‬ چه از نظر ساختار دوم و چه ساختار سوم پایداری آنزیم را به دنبال دارد.نتیجه گیری: به طور خلاصه، نتایج حاصل از مطالعات سینتیکی و ساختاری آنزیم، الگوی فعال سازی غیرضروری آنزیم را توسط لیگاند فلزی‭Co2+‬ نشان داد. پیوند احتمالی این لیگاند در نزدیکی موضع فعال، فعال سازی آنزیم را از طریق اثر آلوستریکی به دنبال خواهد داشت. از طرفی لزوما شرایط مناسب فعالیت آنزیم همان شرایط مناسب پایداری آنزیم نخواهد بود..
توصیفگر : تایروزیناز قارچی
توصیفگر : کبالت
توصیفگر : سینتیک
توصیفگر : ساختار
شناسه افزوده : سیرتی ثابت مجید
مجموعه : دانشور، جلد‭ ۱۷‬؛ شماره‭۸۶‬‭۱۳۸۹‬: .‭۴۰ - ۳۱‬
 
 
 
(در صورت عدم وضوح تصویر اینجا را کلیک نمایید)